Cdd doctorant en biochimie des métalloprotéines, fonction biologiques et mécanismes (h/f)

Informations générales Organisme de rattachement CNRS Référence UMR9198-BENDAU-005 Date de début de diffusion 09/02/2026 Date de parution 03/03/2026 Date de fin de diffusion 04/03/2026 Intitulé long de l'offre CDD Doctorant en Biochimie des Métalloprotéines, fonction biologiques et mécanismes (H/F) Date limite de candidature 04/03/2026 Nature du contrat CDD de 3 ans Versant Fonction Publique de l'Etat Catégorie Catégorie A (cadre) Nature de l'emploi Emploi ouvert uniquement aux contractuels Domaine / Métier Recherche - Chercheuse / Chercheur Statut du poste Vacant Intitulé du poste CDD Doctorant en Biochimie des Métalloprotéines, fonction biologiques et mécanismes (H/F) Descriptif de l'employeur Le Centre national de la recherche scientifique est un organisme public de recherche pluridisciplinaire placé sous la tutelle du ministère de l’Enseignement supérieure et de la Recherche. Créé en 1939 et dirigé par des scientifiques, il a pour mission de faire progresser la connaissance et être utile à la société dans le respect des règles d’éthique, de déontologie et d’intégrité scientifique. Description du poste Sujet de thèse : Les clusters fer-soufre (Fe-S) sont des groupements prosthétiques de protéines présents chez quasiment tous les organismes vivants, et constituants les sites actifs d’un très grand nombre d'enzymes et de protéines impliquées dans le transfert d'électrons, la catalyse, la synthèse de protéine et d’ADN et la signalisation. Ils sont biosynthétisés sur des plateformes d’assemblage par des machineries multiprotéiques, sous forme [2Fe-2S], [3Fe-4S] et [4Fe-4S], et sont ensuite transférés aux protéines cibles. Les clusters Fe-S jouant des rôles clés dans de nombreux processus, les défauts dans leur biosynthèse conduisent à des maladies graves chez l’homme (maladies neurodégénératives, cardiomyopathies, cancers). La compréhension des mécanismes de biosynthèse et de transfert des clusters Fe-S présente donc un intérêt fondamental dans le domaine biomédical. Le laboratoire a réalisé des avancées importantes ces dernières années sur le processus d’assemblage des clusters [2Fe-2S], qui constituent les briques élémentaires pour l’assemblage des clusters [4Fe-4S], en identifiant un certain nombre d’intermédiaires et en mettant au jour une nouvelle voie de régulation de la synthèse de ces clusters par la machinerie ISC. Cependant, plusieurs questions restent en suspens sur le mécanisme d’assemblage et de transfert des clusters [2Fe-2S]. Le projet de thèse est d’élucider ces mécanismes. Pour cela la machinerie ISC humaine sera reconstituée in vitro avec des protéines recombinantes. Nous étudierons les processus d’assemblage et de transfert étape par étape à l’aide de différentes techniques biochimiques, biophysiques et structurales (spectrométrie de masse native, RMN, RPE, ITC, FIDA, BLI, Cryo-EM, cristallographie, modélisation…). Le doctorant sera en charge de la purification des protéines et de la reconstitution des complexes protéiques ainsi que de l'analyse, en collaboration avec nos partenaires en interne à l’I2BC et en externe (IPHC Strasbourg, BIP Marseille, ICSN Saclay). References 1. Cross-regulation of [2Fe–2S] cluster synthesis by ferredoxin-2 and frataxin. Want K., Gorny H., Turki E., Noiray M., Monfort B., Mor-Gautier R., Tubiana T., Jullian E., Monnier V., D’Autréaux B., Nature (2026), 649, 721–728. doi: s41586-025-09822-1 2. The ISC machinery assembles [2Fe–2S] clusters by formation and fusion of [1Fe–1S] precursors. Gervason S., Dutkiewicz R., Want K., Benazza R., Mor-Gautier R., Grabinska-Rogala A., Sizun C., Hernandez-Alba O., Cianferani S., Guigliarelli B., Burlat B., D’Autréaux, B., Nat. Chem. Biol. (2025), 21, 767–778. doi: 10.1038/s41589-024-01818-8 3. Mechanism of mitochondrial [2Fe2S] cluster biosynthesis. K. Want, B. D'Autréaux, Biochim. Biophys. Acta Mol. Cell Res. (2024), 1871(8), 119811. doi: 10.1016/j.bbamcr.2024.119811 Contexte : L'Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (I2BC) est une unité mixte de recherche du CNRS, de l’Université Paris-Saclay et Voir plus sur le site emploi.cnrs.fr Conditions particulières d'exercice Le Centre national de la recherche scientifique est l’une des plus importantes institutions publiques au monde : 34 000 femmes et hommes (plus de 1 000 laboratoires et 200 métiers), en partenariat avec les universités et les grandes écoles, y font progresser les connaissances en explorant le vivant, la matière, l’Univers et le fonctionnement des sociétés humaines. Depuis plus de 80 ans, y sont développées des recherches pluri et interdisciplinaires sur tout le territoire national, en Europe et à l’international. Le lien étroit que le CNRS tisse entre ses missions de recherche et le transfert vers la société fait de lui un acteur clé de l’innovation en France et dans le monde. Le partenariat qui le lie avec les entreprises est le socle de sa politique de valorisation et les start-ups issues de ses laboratoires (près de 100 chaque année) témoignent du potentiel économique de ses travaux de recherche. Descriptif du profil recherché Contraintes et risques : Aucun risque ni contraintes particulière Temps plein Oui Rémunération contractuels (en € brut/an) La rémunération est d'un minimum de 2300,00 € mensuel Localisation du poste Europe, France Géolocalisation du poste GIF SUR YVETTE Lieu d'affectation (sans géolocalisation) 91198 GIF SUR YVETTE (France) Critères candidat Niveau d'études / Diplôme Niveau 7 Master/diplômes équivalents Spécialisation Formations générales Langues Français (Seuil)