H/f chercheur/chercheuse en biochimie/biophysique(spectroscopie)

Informations générales Organisme de rattachement CNRS Référence UMR7281-AURBIM-055 Date de début de diffusion 13/03/2026 Date de parution 14/03/2026 Date de fin de diffusion 03/04/2026 Intitulé long de l'offre H/F Chercheur/Chercheuse en Biochimie/Biophysique(spectroscopie) Date limite de candidature 03/04/2026 Nature du contrat CDD d'1 an Versant Fonction Publique de l'Etat Catégorie Catégorie A (cadre) Nature de l'emploi Emploi ouvert uniquement aux contractuels Domaine / Métier Recherche - Chercheuse / Chercheur Statut du poste Vacant Intitulé du poste H/F Chercheur/Chercheuse en Biochimie/Biophysique(spectroscopie) Descriptif de l'employeur Le Centre national de la recherche scientifique est un organisme public de recherche pluridisciplinaire placé sous la tutelle du ministère de l’Enseignement supérieure et de la Recherche. Créé en 1939 et dirigé par des scientifiques, il a pour mission de faire progresser la connaissance et être utile à la société dans le respect des règles d’éthique, de déontologie et d’intégrité scientifique. Description du poste Missions : Domaine et thématique scientifique : Ce poste s'inscrit dans le domaine de la bioénergétique et de la biochimie des protéines. Le projet vise à étudier le rôle d'un module structural original extra-membranaire qui intervient dans le mécanisme d'utilisation des quinones membranaires au cours du métabolisme respiratoire chez certains procaryotes. Description du projet : Le chercheur /la chercheuse sera impliqué(e) dans un projet de recherche collaboratif (ANR ForCE) entre le Laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines (BIP-UMR7281) et le Laboratoire de Chimie Bactérienne (LCB-UMR7283). Sous la responsabilité du Dr Stéphane Grimaldi, il/elle produira et caractérisera chez la bactérie modèle Escherichia coli des enzymes utilisant ce module. Des approches de titrage d’oxydoréduction couplées à l’utilisation des techniques de spectroscopie RPE seront utilisées pour stabiliser et étudier la structure et le mode de fixation des espèces radicalaires de type semiquinoniques produites au cours du fonctionnement de ces enzymes. Ces approches permettront de comprendre le rôle de l’environnement protéique dans l’ajustement des propriétés rédox des quinones fixées et de localiser le site dans la structure tridimensionnelle. L’utilisation de souches bactériennes spécifiques permettra d’aborder la question de la spécificité du site d’interaction envers différents types de quinones de structure et de potentiel d’oxydoréduction variables, en lien avec l’évolution des mécanismes bioénergétiques. Activités : Le projet proposé est pluridisciplinaire. Principales activités : - Expression et purification des protéines d’intérêt dans différents contextes génétiques dans le modèle bactérien Escherichia coli - Dosage des protéines d’intérêt et tests enzymatiques suivis par spectrophotométrie - Titrages potentiométriques en conditions anaérobie et investigations par spectroscopie de Résonance Paramagnétique Electronique en onde continue en conditions cryogéniques - Mise en œuvre et suivi d’expériences de spectroscopies Hyperfines (ESEEM/HYSCORE) en lien étroit avec les ingénieurs de la plateforme de RPE - Analyse et interprétation des données expérimentales - Présentation de l’avancement des travaux et des résultats dans les réunions de laboratoire/consortium et lors de conférences scientifiques nationales/internationales - Contribution à la rédaction de rapports d’activité, de publications scientifiques et de demandes de subventions liées au projet - Veille régulière de la littérature scientifique - Contribution à la formation et à l’encadrement d’étudiants du laboratoire Contexte de travail : Ce projet sera mené dans un environnement pluridisciplinaire alliant biophysique et biochimie entre les équipes de Stéphane Grimaldi (Laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines, équipe « Biophysique des métalloprotéines et systèmes dynamiques ») et d’Axel Magalon (Laboratoire de Chi Voir plus sur le site emploi.cnrs.fr Conditions particulières d'exercice Le Centre national de la recherche scientifique est l’une des plus importantes institutions publiques au monde : 34 000 femmes et hommes (plus de 1 000 laboratoires et 200 métiers), en partenariat avec les universités et les grandes écoles, y font progresser les connaissances en explorant le vivant, la matière, l’Univers et le fonctionnement des sociétés humaines. Depuis plus de 80 ans, y sont développées des recherches pluri et interdisciplinaires sur tout le territoire national, en Europe et à l’international. Le lien étroit que le CNRS tisse entre ses missions de recherche et le transfert vers la société fait de lui un acteur clé de l’innovation en France et dans le monde. Le partenariat qui le lie avec les entreprises est le socle de sa politique de valorisation et les start-ups issues de ses laboratoires (près de 100 chaque année) témoignent du potentiel économique de ses travaux de recherche. Descriptif du profil recherché Competences : - Doctorat en sciences de la vie (biochimie structurale/biophysique) ou chimie du vivant - Expérience en biochimie (expression, purification et dosage de protéines, cinétique enzymatique) - Connaissances en biophysique/spectroscopie et en chimie d’oxydoréduction - Savoir être : Rigueur, autonomie, gout pour la pluridisciplinarité. Aptitude à travailler en équipe et à communiquer à l’écrit et à l’oral en anglais. Contraintes et risques : Le chercheur/la chercheuse sera amené(e) à travailler dans les locaux des laboratoires BIP et LCB selon les étapes du projet, tous deux situés dans deux bâtiments distincts du campus CNRS Joseph Aiguier. Temps plein Oui Rémunération contractuels (en € brut/an) entre 3132 et 4343 euros brut mensuel Localisation du poste Europe, France, Provence-Alpes-Côte-D'Azur, Bouches du Rhône (13) Géolocalisation du poste MARSEILLE 09 Lieu d'affectation (sans géolocalisation) 13402 MARSEILLE 09 (France) Critères candidat Niveau d'études / Diplôme Niveau 8 Doctorat/diplômes équivalents Spécialisation Formations générales Langues Français (Seuil)